Наша рассылка!
Новости сайта Модно-Красиво.ру Вы можете получать прямо на мейл
Рассылки Subscribe.Ru

Подписаться письмом

Пепсин что расщепляет


функции в организме человека, зачем принимать

Пепсин считается одним из основных пищеварительных ферментов, которые производится человеческим организмом. Функции пепсина сводятся к одному – эффективное переваривание пищи. Для нас важно правильно переваривать белки, содержащиеся в продуктах, которые мы едим. Кроме того, пепсин помогает выполнять такие функции, как поглощение питательных веществ и защита от аллергии, разрастания дрожжей (кандиды) и многого другого.

Сегодня пепсин можно купить в виде пищевой добавки (бада), которые могут помочь пищеварению, когда естественный уровень пепсина понижен. Сниженное содержание пепсина проявляется  расстройствами желудка и симптомами, связанными с панкреатитом, ГЭРБ, кислотным рефлюксом и изжогой. Вы подозреваете, что у вас может быть низкое содержание желудочной кислоты? Также это называется гипоацидность. Это может способствовать проблемам переваривания белка. Симптомы, такие как боль в животе, вздутие живота, диарея и дефицит питательных веществ (особенно витамина B12 и железа), могут указывать на то, что вам не хватает желудочного сока и пепсина.

Читайте также: нехватка железа в организме женщины, как ее предотвратить

Что такое пепсин. Функции пепсина и как он работает

Пепсин — это пищеварительный фермент в желудке, который расщепляет белки на более мелкие единицы, называемые полипептидами (или сокращенно пептидами). Этот фермент помогает переваривать белки, например, в мясе, яйцах, молочных продуктах, орехах и семенах, разрушая связи, которые связывают аминокислоты. Аминокислоты описываются как «строительные блоки белков».

Из какого органа производится пепсин и где его можно найти

Пепсин — это фермент, вырабатываемый желудком. Он также функционирует в желудке. Этот фермент создается, когда желудочная кислота превращает белок пепсиноген в пепсин (1). Пепсиноген неактивен, но под действием соляной кислоты он превращается в активный фермент пепсин.

Пепсин обнаруживается в кислом желудочном соке, который необходим для правильного усвоения пищи, которую мы едим. Железы в слизистой оболочке желудка, называемые пептическими главными клетками, отвечают за выработку пепсиногена. Производство пепсиногена происходит после того, как железы стимулируются блуждающим нервом и гормональными выделениями гастрина и секретина. Пепсиноген смешивается с соляной кислотой и затем превращается в активный фермент пепсин.

Как работает пепсин в желудке

Пепсин обладает максимальной активностью в кислой среде, в идеале около pH 1,5-2. Это считается «нормальной кислотностью желудочного сока». Он перестает работать должным образом, когда уровень pH достигает примерно 6,5 или выше. Тогда пепсин нейтрализуется. Это важно, потому что провоцирует различные заболевания ЖКТ.

Больше информации о функциях пищеварительных ферментов и их видах читайте на нашем сайте.

Является ли пепсин эндопептидазой

Да, это эндопептидаза, которая расщепляет белки на более короткие полипептидные цепи. Технически, это аспарагиновая протеаза и одна из трех основных протеаз в пищеварительной системе человека. Аминокислоты должны быть разрушены до того, как они будут легко поглощены тонкой кишкой. Как только пепсин разлагает белки на более мелкие пептиды, затем они всасываются из кишечника в кровоток или далее расщепляются панкреатическими ферментами.

Иногда пепсин способен проникать из желудка в кровоток, где он продолжает расщеплять непереваренные фрагменты белка (2). Благодаря своей специфической структуре, он наиболее эффективен в расщеплении / разрыве пептидных связей между гидрофобной и ароматической аминогруппами. К ним относятся фенилаланин, триптофан и тирозин.

Протеолиз — это еще одно название для «расщепления белков или пептидов на аминокислоты под действием ферментов». Когда высвобождается пепсин, он начинает пищеварение посредством протеолиза. Также считается, что это помогает сохранить желудок от большинства бактерий.

Преимущества и использование пепсина

Как работает пепсин в организме? Основные функции пепсина состоят в том, чтобы разрушать (или денатурировать) белки, но он также выполняет другую работу. Например, пепсин способствует усвоению питательных веществ и уничтожению вредных микробов. Роль пищеварительных ферментов заключается, прежде всего, в том, чтобы действовать в качестве катализатора химических реакций в организме. Пищеварительные ферменты превращают большие молекулы в более легко поглощаемые частицы, которые организм может использовать для выживания и благополучия.

Есть несколько основных причин, почему некоторым людям пойдет на пользу дополнительный прием ферментов пепсина. Преимущества и использование пепсина включают в себя:

  • Помощь организму в расщеплении трудно перевариваемых белков.
  • Помощь в лечении «несварения» желудка и «дырявого кишечника» путем снятия стресса с желудочно-кишечного тракта.
  • Облегчение симптомов панкреатита, который препятствует способности правильно производить ферменты, необходимые для расщепления пищи.
  • Помощь в производстве антител и переваривании иммуноглобулина IgG.
  • Стимулирование выделения желчи.
  • Помощь в детоксикации печени.
  • Улучшение симптомов кислотного рефлюкса, изжоги и других проблем, таких как синдром раздраженного кишечника.
  • Улучшение усвоения пищи и предотвращение дефицита питательных веществ, в том числе витамина В12, железа и кальция.
  • Противодействие ингибиторам ферментов в таких продуктах, как арахис, зародыши пшеницы, яичные белки, орехи, семена, бобы и картофель.
  • Использование для лечения широкого спектра проблем со здоровьем, таких как диспепсия (периодическая боль или дискомфорт в верхней части живота), рвота, вызванная утренним недомоганием во время беременности, тошнота и диарея, а также расстройство желудка, связанное с лечением рака.

Хотя пепсин является важным пищеварительным ферментом и имеет много преимуществ, существует определенная проблема с пищеварением, которая связаны с дисфункцией пепсина. 

Она называется ГЭРБ (гастроэзофагеальная рефлюксная болезнь) и ларингофарингеальный рефлюкс (или внеэзофагеальный рефлюкс). Это происходит, когда пепсин, кислота и другие вещества из желудка попадают в пищевод. Пепсин может оставаться в гортани после желудочного рефлюкса. Когда у кого-то возникает рефлюкс гортани и глотки, это означает, что пепсин и кислота проходят весь путь до гортани.

ГЭРБ и гортанно-глоточный рефлюкс могут вызывать дискомфорт и даже серьезные повреждения слизистой оболочки пищевода и гортани. Эти состояния обычно вызывают симптомы, включая кислотный рефлюкс, жжение в груди, хрипоту, хронический кашель и непроизвольное сокращение голосовых связок.

Ферменты пепсина способны прилипать к клеткам гортани, истощать их защитные свойства и разрушать мембраны / ткани (так называемый эндоцитоз). Это может потенциально увеличить риск развития рака пищевода и гортани (3).

Внеэзофагеальный рефлюкс выявляется путем тестирования подкисления с использованием датчика pH и выявления пепсина в слюне и при выдыхаемом воздухе. Исследования показывают, что ингибиторы протонной помпы не помогают большинству людей с экстраэзофагеальным рефлюксом.

В то время как пепсин причастен к таким состояниям как ГЭРБ, эта проблема возникает, когда клапан нижнего пищеводного сфинктера слабый или ненадлежащим образом расслабляется. Это может произойти из-за воспаления, грыжи или ожирения. В результате содержимое желудка попадает в пищевод. Во многих случаях ГЭРБ может быть уменьшена путем изменения диеты и образа жизни, которые помогают уменьшить воспаление (4).

Лучшие источники пепсина

Продукты питания не содержат пепсин, но они могут повлиять на выработку желудочной кислоты и пищеварительных ферментов. Как уже упоминалось выше, в организме человека этот фермент происходит из «главных клеток», находящихся в желудке. Объем, который вы производите, увеличивается, если вы едите большое количество белка. Примеры «высокобелковых» блюд включают блюда с красным мясом, птицей, рыбой, яйцами, молочными и протеиновыми коктейлями.

Пищевые добавки пепсина также являются источниками этого фермента. Они используются для улучшения усвоения пищи (особенно белков), когда не хватает правильной секреции пепсина. Они также помогают справиться с такими заболеваниями, как панкреатит. Добавки пепсина обычно производятся из желудка свиньи.

Препарат, называемый бетаин гидрохлорид (или бетаин HCL с пепсином), рекомендуется некоторыми практикующими врачами как дополнительный источник соляной кислоты для людей с низким уровнем образования желудочной кислоты (также называемый гипохлоргидрией или гипоацидностью). Это может помочь соляной кислоте, выделяемой желудком, лучше конвертировать пепсиноген и усвоить белок. Кроме того, он может предложить другие преимущества, такие как снижение аллергии и подавление роста кадиды (5).

Добавки пепсина, как принимать, дозировка

Добавки пепсина можно купить и принимать без рецепта врача. Они доступны в форме таблеток, порошков и капсул. Оптимальная дозировка пепсина, которую вы должны принимать, зависит от таких факторов, как ваш вес, рост, возраст, диета, образ жизни и история болезни. Если вам нужно лекарство, отпускаемое по рецепту, с пепсином, ваш врач решит, сколько вы должны принять.

Нашим читателям мы рекомендуем эту добавку с пепсином:

Doctor’s Best, Горькая настойка из бетаина гидрохлорида, пепсина и генцианы (Betaine HCl, Pepsin & Gentian Bitters), 360 капсул

Она имеет наиболее оптимальное соотношение бетаина к пепсину.

Если вы принимаете пищевую добавку, отпускаемую без рецепта, внимательно прочитайте инструкцию. Не принимайте больше, чем рекомендуется. Для достижения наилучших результатов ищите высококачественную пищеварительную смесь ферментов, которая включает в себя множество различных ферментов.

Некоторые продукты сочетают соляную кислоту HCL (бетаин гидрохлорид) и пепсин для усиления эффекта. HCL с пепсином — это отличная вещь, которую вы можете начать принимать регулярно, чтобы помочь вылечить ваш желудочно-кишечный тракт, бороться с такими явлениями, как кислотный рефлюкс и улучшить низкую кислотность желудка.

Бетаин гидрохлорид в некоторых случаях может вызвать симптомы жжения в желудке и изжоги. Это означает, что вы принимаете неправильную дозировку, вам не подходит конкретный препарат, либо у вас нормальная кислотность желудка и пепсин вам не показан. По этим причинам рекомендуется начинать принимать бетаин гидрохлорид с пепсином под наблюдением врача. Важно начать с одной капсулы и постепенно увеличивать потребление (6).

Помните, что функции пепсина – улучшать расщепление и повышать вероятность абсорбции питательных веществ. Поэтому:

  • Пепсин следует принимать только тогда, когда вы употребляете белковую пищу.
  • Если вы чувствуете тепло в желудке, это означает, что дозировка «на грани» и лучше уменьшить принимаемое количество пепсина.
  • Некоторым людям нужна только одна капсула в день или одна капсула на основной прием пищи. Другим людям может потребоваться принимать до девяти капсул в день. Ориентируйтесь на ваши ощущения!
  • Ищите добавку, которая имеет около 530 мг  бетаина гидрохлорида и около 20 мг чистого пепсина.
  • Всегда принимайте эту добавку только во время  еды, а не перед едой.

Признаки, что вам нужно больше пепсина и как получить его в вашем рационе

Для того, чтобы переваривать белок, вашему организму требуется достаточное количество желудочной кислоты и ферментов. Если вы обнаружите признаки низкого уровня желудочной кислоты, есть большая вероятность, что вы также столкнетесь с низким уровнем производства пепсина. Что произойдет, если ваш желудок не вырабатывает достаточно желудочного сока?

Если у вас низкое содержание желудочной кислоты (гипоацидность), то вам не хватает HCL. Соляная кислота необходима для создания активного фермента пепсина. Соляная кислота естественным образом создается в желудке. Это то, что делает ваш желудок очень кислой средой, которая может расщеплять пищу.

Если вам не хватает соляной кислоты / желудочной кислоты, и это мешает выработке пепсина, у вас могут возникнуть такие симптомы, как:

  • диспепсия
  • вздутие живота и газы
  • боли в животе
  • запор или диарея
  • недостаток питательных веществ (витамина В12, железа и кальция)
  • синдром «дырявого» кишечника

Некоторые причины, по которым вам может быть трудно производить пепсин и переваривать белок, включают:

  • Недостаток питательных веществ, например, из-за ограничения калорий или очень ограниченной диеты.
  • История использования антацидов, особенно при длительном применении.
  • История частого применения антибиотиков.
  • Переедание, спешка во время еды, ощущение стресса во время еды.
  • Питье большого количества воды до или во время еды.
  • Плохой сон, который мешает регулированию аппетита и пищеварению.

Чтобы улучшить общее пищеварение, уменьшить воспаление, которое может способствовать возникновению ГЭРБ / рефлюкса и сбалансировать выработку желудочной кислоты, необходимо предпринять следующие шаги:

  • Ешьте продукты, которые естественно богаты ферментами, в том числе ананас, папайя, манго, банан, авокадо, киви, кефир, йогурт, мисо, соевый соус, темпе, квашеная капуста, кимчи, пчелиная пыльца, яблочный уксус и сырой мед.
  • Убедитесь, что кушаете много щелочных продуктов и разнообразных источников белка. Это полезно для получения разных аминокислот.
  • Ешьте небольшими, сбалансированными блюдами, которые распределены в течение дня. Попробуйте блюда, которые сочетают в себе белки, сложные углеводы и полезные жиры.
  • Не ешьте в течение трех-четырех часов, прежде чем лечь спать.
  • Замедляйтесь во время еды. Ешьте в спокойной обстановке и не торопитесь. Жуйте пищу примерно 30 раз, прежде чем проглотить.
  • Ешьте разнообразные пробиотические продукты.
  • Используйте яблочный уксус прямо перед едой. Принимать по одной столовой ложке с небольшим количеством воды от одного до трех раз в день.
  • Употребляйте мед манука, который обладает антимикробными свойствами и может помочь справиться с синдромом избыточного бактериального роста в кишечнике (СИБР), который связан с низким содержанием желудочной кислоты. Принимайте чайную ложку один или два раза в день.
  • Если у вас ГЭРБ или кислотный рефлюкс, вы можете уменьшить количество употребляемой кислой пищи. Обязательно ешьте больше щелочных продуктов. Постарайтесь вести дневник питания, чтобы точно определить, какие виды продуктов усугубляют ваши симптомы.
  • Попробуйте интервальное голодание. Оно имеет много преимуществ для здоровья кишечника и низкого уровня желудочной кислоты.

Факты о пепсине

Пепсин был впервые обнаружен немецким физиологом по имени Теодор Шванн в 1836 году. Это был один из первых пищеварительных ферментов, который был идентифицирован. Он до сих пор считается одним из самых важных. Только спустя более 90 лет, в 1929 году, ученые, работающие в Институте медицинских исследований Рокфеллера, смогли определить, как именно он работает. Этот фермент получил свое название от греческого слова  pepsis , что означает «пищеварение» (или от  peptein,  что означает «переваривать»).

Сегодня, помимо того, что используется для приготовления добавок с пепсином, он используется для различных применений в производстве пищевых продуктов, фотографии, кожевенном производстве и других отраслях. Например, коммерчески приготовленный пепсин используется для модификации соевого белка и желатина. Он также используется для производства немолочных закусок и полуфабрикатов из злаков, приготовления белковых гидролизатов для использования в ароматизаторах продуктов питания и напитков и удаления волос с тканей / шкур в кожевенной промышленности (7).

Меры предосторожности

При приеме лекарств / добавок с пепсином возможно возникновение побочных эффектов, которые обычно редки, но иногда и серьезны. Некоторые из побочных эффектов включают боль в животе, сильное расстройство желудка, тошноту, кожную сыпь и диарею (8). Эти побочные реакции наиболее вероятны, если вы принимаете слишком много за один раз.

Всегда обращайтесь к врачу, если вы наблюдаете какие-либо эффекты при использовании этих добавок, особенно если вы ощущаете ухудшение самочувствия. Также проконсультируйтесь с врачом, прежде чем принимать какие-либо добавки, если вы регулярно принимаете лекарства; у вас аллергия или текущие заболевания, которые вы лечите; или если вы беременны, планируете забеременеть или кормить грудью.

Заключительные мысли

  • Пепсин — это пищеварительный фермент в желудке. Функции пепсина – расщеплять белки на более мелкие единицы, называемые полипептидами (или пептидами или короткими). Какая железа выделяет пепсин? Он вырабатывается клетками в слизистой желудка. Этот фермент образуется, когда неактивный фермент пепсиноген смешивается с соляной кислотой (желудочная кислота / желудочный сок) и превращается в активный фермент.
  • Какое вещество в желудке помогает работе пепсина? Он работает при кислотном pH, в идеале в среде с pH 1,5–2. Желудочные соки в желудке, которые являются очень кислыми, помогают этому ферменту расщеплять пищу должным образом. Вот почему низкое содержание желудочной кислоты может быть проблематичным.
  • Пищеварительные ферменты, называемые протеолитическмими, являются типом, необходимым для переваривания белка. Бетаин гидрохлорид с пепсином является примером добавки, которая принимается без рецепта. Тем не менее, она может иметь побочные эффекты, поэтому лучше проконсультироваться с врачом.
  • Люди, которым полезно принимать пищеварительные ферментные добавки, включают людей с низким содержанием желудочной кислоты, панкреатитом, СРК,  ферментной недостаточностью, недостаточностью поджелудочной железы, дефицитом витамина В12 или дефицитом железа, запорами, диареей и вздутием живота.
  • Продукты, которые могут помочь обеспечить вас натуральными пищеварительными ферментами, которые поддерживают переваривание белка, включают ананас, папайю, киви, кисломолочные продукты, манго, мисо, квашеную капусту, кимчи, авокадо, пчелиную пыльцу, яблочный уксус и сырой мед.

 

Вам также будет интересно:

Мы будем благодарны, если вы поделитесь этой статьей в социальных сетях!

blisswoman.ru

Фермент пепсин: секреция, функции, что расщепляет

В пищеварительном тракте фермент пепсин отвечает за переваривание белков животного происхождения, а также злаковых, бобовых, молочных продуктов и помогает лучше усваивать организму витамин В9 или железо. При правильной работе он вырабатывается в клетках слизистой желудка, а при дефиците — назначают препараты, что содержат пепсин.

Что это за вещество?

Пепсин является основным ферментом пищеварительной систем класса эндопептидаз. Изначально энзим вырабатывается в виде пепсиногена железами желудка, но под действием желудочного сока превращается в пепсин. Расщепляющий белки фермент поставляет аминокислоты всему организму, которые используются как источник энергии, а в желудке расщепляются только под воздействием ферментов. А также из них вырабатываются собственные белки, стенки клеток и другие вещества и структуры.

Вернуться к оглавлению

Классификация по видам

Таблица разновидности эндопептидаз:

Название группыФерменты желудкаКраткая характеристикаПри каком уровне кислотности активны?
АУропепсинЧастично выводится через мочу и используется для анализа протеолитической активности желудочного сокаГидролизует при 1,5—2 pH
СКатепсин или гастриксинНаходится внутри клетки и режет пептидные связиВ гидролизе пепсин и гастриксин участвуют при рН 3,2—3,5
ВПарапепсин или желатиназаДелит желатин и белки соединительных тканейрН для пепсина не должен быть выше 5,6
DРеннин или химозФермент, участвующий в процессе расщепления молока с помощью кальция.Действуют в нейтральной среде

Энзимы воздействуют на белок только в кислой среде. Катализаторы продуцируются железами, локализация которых — у стенок фундальной части желудка, место с самым низким уровнем рН. Гастриксин содержится во всех отделах желудка. Ферментами производится полное расщепление белков, и их продукт распада растворим в воде.

Вернуться к оглавлению

Секреция фермента

Это очень сложный химический процесс.

Активируется катализатор в желудке в кислой среде под влиянием соляной кислоты. Клетками слизистых оболочек органа происходит выработка профермента. Пепсиноген — функционально неактивная форма энзима, из которого получают пепсин. Там же выделяется и ингибитор — пепстатин, который необходим, чтобы секреция пепсина не выходила за пределы нормы. Как только пепсин попадает в кишечник, то его функция прекращается, но в процесс пищеварения вступают другие ферменты.

У мужчин выделение протеаз на 25% выше, чем у женщин.

Вернуться к оглавлению

Функции энзимов

Главные действия пепсина и других гидролаз заключаются в разрезании больших молекул белков на маленькие части. Выделяемые ферменты отвечают за дезагрегацию белка, расщепление альбумина, створаживание молока и растворение желатина. Протеолитическая активность значительно упрощает процесс гидролиза. Катализацию обеспечивают такие явления:

  • Протеазное действие — расщепление белков на олиго- и полипептиды.
  • Транспептидазная активность — олигопептиды делятся на аминокислоты и пептиды, что обеспечивает катепсин.
  • Пептидазное воздействие — гидролиз полипептидов и аминокислот.
Вернуться к оглавлению

Что расщепляет?

Изучением этого вопроса занимается биохимия. Молекула белка — набор аминокислот, что соединяются друг с другом. Клетки организма самостоятельно не переваривают и не усваивают такой объем материала, поэтому функцию расщепления обеспечивают ферменты желудочного сока. В процессе переваривания белков пепсин выполняет функцию ножниц — режет пептидные связи. Начинается постепенное разрушение молекулы пептида пополам, потом каждая часть еще делится и еще, пока не образуется одна аминокислота. Из них строятся собственные мышечные и внутренние белки, а также ферменты, гормоны и другие вещества. В редких случаях из пептидов организм выделяет энергию для жизнедеятельности.

Вернуться к оглавлению

Ферментные препараты

Легкоусвояемые и эффективные препараты.

Когда организм плохо переваривает пищу, рекомендовано употреблением медикаментов на основе пепсина и других энзимов. Фундальные железы желудка свиней вырабатывают ферменты, из которых изготавливается порошок и таблетки для медицинских целей. Болезнь Менетрие, диспепсия, ахилия или иные недуги с дефицитом пепсина- показание для применения пепсиносодержащихся лекарств. К таким средствам относится Pepsinum. Его перемешивают с сахарной пудрой. Он имеет специфический запах, кремовый оттенок и приятный вкус. Необходима доза в день — до полграмма разового приема внутрь. Употреблять от 2 до 3 раз до трапезы или во время. Когда фермент активен и действует, то он начинает расщеплять белки до полипептидов в пищеварительном тракте.

«Ацидин-Пепсин» — лекарство, которое состоит из двух ферментов в соотношении 1:4, что расщепляет белки и помогает отделять свободную соляную кислоту. Медикамент применяется при диспепсии, ахилии и анацидных гастритах. Употребление зависит от возрастной категории и веса пациента. Прием 3—4 раза за день, во время еды или после. Рекомендуется растворить в воде. А также для лучшего переваривания пищи можно потреблять: «Акидолпепсин», «Акипепсол», «Бетацид», «Пепсамин», «Пепсацид». А также ферменты помогают справиться с железом и другими элементами, если наблюдается их переизбыток.

Вернуться к оглавлению

Противопоказания к использованию

Редко находятся ограничения к назначению препаратов или наблюдается какое-либо побочное действие. Фундальная железа вырабатывает разные ферменты, которые между собой взаимодействуют и принимают участие в расщеплении молекул белков и других веществ, то перед употреблением медикаментов стоит внимательно оценить состояние всех органов ЖКТ. Ферменты нельзя применять при индивидуальной непереносимости или при язвенно-эрозивных поражениях желудочно-кишечного тракта. Если препараты комбинированные, то необходимо получить консультацию доктора, особенно женщинам при беременности и лактации.

etozheludok.ru

Ферменты пищеварения — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 5 февраля 2014; проверки требуют 25 правок. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 5 февраля 2014; проверки требуют 25 правок.

Ферме́нты пищеваре́ния, пищеварительные ферменты — ферменты, расщепляющие сложные компоненты пищи до более простых веществ, которые затем всасываются в организм. В более широком смысле пищеварительными ферментами также называют все ферменты, расщепляющие крупные (обычно полимерные) молекулы на мономеры или более мелкие части. Все ферменты желудочно-кишечного тракта относятся к классу «Гидролазы», это означает, что расщепление пищевых полимеров происходит всегда при участии молекулы воды.

Пищеварительные ферменты находятся в пищеварительной системе человека и животных. Кроме этого, к таким ферментам можно отнести внутриклеточные ферменты лизосом.

Основные места действия пищеварительных ферментов в организме человека и животных — это ротовая полость, желудок, тонкая кишка. Эти ферменты вырабатываются такими железами, как слюнные железы, железы желудка, поджелудочная железа и железы тонкой кишки. Часть ферментативных функций выполняется облигатной кишечной микрофлорой.

По субстратной специфичности пищеварительные ферменты делятся на несколько основных групп:

  • протеазы: эндопептидазы, которые катализируют расщепление внутренних пептидных связей (пепсин, реннин, гастриксин в желудочном соке и трипсин, химотрипсин, эластаза в панкреатическом соке) и экзопептидазы, которые отщепляют по одной аминокислоте с карбоксильного конца (карбоксипептидаза в панкреатическом соке и аминопептидаза, пептидазы в кишечном соке)
  • липазы расщепляют липиды до жирных кислот и глицерина
  • карбогидразы гидролизуют углеводы, такие как крахмал или сахара, до простых сахаров, таких как глюкоза
  • нуклеазы расщепляют нуклеиновые кислоты до нуклеотидов

Слюнные железы секретируют в полость рта альфа-амилазу (птиалин), которая расщепляет высокомолекулярный крахмал до более коротких фрагментов и до отдельных растворимых сахаров (декстрины, мальтоза, мальтриоза).

Ферменты, секретирующиеся желудком называются желудочными ферментами. По химической природе практически все ферменты являются белками.

  • Пепсин — основной желудочный фермент. Гидролитически расщепляет пептидные связи денатурированных белков до пептидов. Вырабатывается в так называемых «главных клетках» в неактивной форме в виде пепсиногена, чтобы предотвратить самопереваривание слизистой желудка. В полости желудка в кислой среде (рН=1.5—2,5) происходит превращение пепсиногена в активный пепсин. При этом отщепляется пепсин-ингибитор. Процесс идет аутокаталитически при участии НСl (ионов Н+), которая также вырабатывается в слизистой желудка, но в так называемых «обкладочных клетках». Молекулярный вес пепсиногена около 42 000, а пепсина — около 35 000. Из этого следует, что реакция превращения пепсиногена в пепсин сопровождается отщеплением 15—20 % исходной молекулы. Активирование происходит за счет отщепления N-концевого участка пепсиногена, в котором сосредоточены все основные аминокислоты. Среди продуктов отщепления обнаруживается ингибитор пепсина с молекулярным весом 3242 и пять более мелких фрагментов, в сумме отвечающих молекулярному весу около 4000. Функцией соляной кислоты является также денатурация пищевых белков и обезвреживание патогенной микрофлоры, поступающей с пищей. Для защиты стенок желудка от агрессивной кислой среды «добавочные клетки» слизистой вырабатывают муцин — гликопротеид — и ионы бикарбоната.
  • Желатиназа расщепляет желатин и коллаген, основные протеогликаны мяса.

Ферменты поджелудочной железы[править | править код]

Поджелудочная железа является основной железой в системе пищеварения. Она секретирует ферменты в просвет двенадцатиперстной кишки.

Ферменты тонкой кишки[править | править код]

Обитающие в толстом кишечнике человека микроорганизмы выделяют пищеварительные ферменты, способствующие перевариванию некоторых видов пищи.

Пищеварительные ферменты насекомоядных растений[править | править код]

Из секрета непентеса Nepenthes macferlanei выделены протеазы, продемонстрирована также липазная активность. Его главный фермент, непентезин, по субстратной специфичности напоминает пепсин.[1]

  1. ↑ Zoltán A. Tökés, Wang Chee Woon and Susan M. Chambers. Digestive enzymes secreted by the carnivorous plant Nepenthes macferlanei L. Planta, 1974, Volume 119, Number 1, 39-46

ru.wikipedia.org

Пепсин. Свойства и действие на организм

Пепсин – фермент желудочного сока человека, отвечающий за расщепление пищи и превращение её в пептиды и аминокислоты. Открытие этого вещества произошло ещё в 30-х гг. XIX века, однако в кристаллическом виде пепсин смогли получить лишь через 100 лет. Сейчас этот фермент широко применяется во многих сферах: как в медицине, так и в пищевой промышленности. Например, без добавления пепсина производство любого сорта сыра просто невозможно. Получают пепсин для использования, экстрагируя его из слизистой оболочки желудков свиней и овец.

Свойства пепсина

В желудке человека пепсин появляется в результате синтеза неактивного профермента пепсиногена. Под воздействием кислоты желудочного сока 1 грамм этого вещества (примерно столько ежедневно производится человеческим желудком пепсиногена) превращается в пепсин. Свою активность фермент проявляет только в кислой желудочной среде – попадая в 12-перстную кишку, в её щелочной среде он становится неактивным.

Свойства пепсина на организм трудно переоценить. Он может расщеплять почти все растительные и животные белки, кроме кератинов и протаминов. Фактически от него зависит переваривание еды в желудке. Есть ещё одна особенность пепсина – он может створаживать молоко, превращая казеиноген в казеин. Благодаря этому свойству пепсин активно используется при производстве многих молочных продуктов и сыров.

Применение пепсина в медицине

Благодаря своим свойствам расщеплять белки пепсин применяется при лечении ряда заболеваний ЖКТ: язвы желудка и 12-перстной кишки, хронического гастрита, раке желудка и при пернициозной анемии. Если у человека наблюдаются проблемы с пищеварением или секреторная недостаточность, пепсин может применяться как препарат заместительной терапии. По количеству пепсина в желудочном соке доктор может уточнить диагноз заболевания.

При применении пепсина внутрь следует учитывать, что он активен только в кислой среде. Поэтому, при снижении кислотообразующей функции желудка, пепсин нужно применять вместе с разбавленной 1-3% соляной кислотой (10-15 капель на 100 мл воды).

Принимается пепсин по 0,2-0,5 гр. два-три раза в день перед приёмом пищи. Для детей принимаемая доза пепсин должна быть в 3-4 раза меньше. Следует также учитывать, что при недостаточной кислотности желудочного сока у ребёнка принимать этот фермент в сочетании с соляной кислотой нужно, несколько уменьшая концентрацию соляной кислоты в воде. Если для взрослого нормальная доза 10-15 капель на 100 мл воды, то для ребёнка соляную кислоту нужно разбавлять исходя из пропорции 5-7 капель на 100 мл воды.

Если же не рискуете в домашних условиях разбавлять такое опасное вещество, как соляную кислоту, вам стоит употреблять таблетки ацидин-пепсин, состоящие из 25% пепсина и 75% бетаина гидрохлорида, что аналогично 16 каплям соляной кислоты.

В профилактических целях или для нормализации работы желудка можно применять биодобавку Комплекс ферментов плюс, в составе которой имеется пепсин. Она будет полезна и при многих заболеваниях желудочно-кишечного тракта.

Как препарат для похудения пепсин не стоит применять, поскольку он не может расщеплять жиры. Однако этот фермент иногда включают в состав средств для похудения как вспомогательное вещество.

Противопоказания к применению пепсина

Обычно пепсин нельзя употреблять при обострении язвы желудка и гиперацидном гастрите. Какие-то побочные эффекты при применении пепсина не замечены.

Видео про пепсин

artlife.com.ua

Пепсин — Вікіпедія

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.

Пепси́н (від грец. pepsis — «травлення», КФ 3.4.23.1) — протеаза травної системи хребетних, що виділяється зимогенними клітинами шлунку з ціллю розчинення білків їжі на пептиди.

Пепсин був вперше відкритий Теодором Шванном в 1836 році і був першим відкритим ферментом тварин.

Пепсин (Pepsinum) - фермент шлункового соку. Молекулярна вага 35 000. Молекула пепсину складається з 340 амінокислотних залишків. Пепсин гідролізує білки до пептидів. Оптимальну дію має при рН близько 2,0. Попередник пепсину - пепсиноген, що виробляється клітинами слизової оболонки шлунка, перетворюється на пепсин у присутності соляної кислоти, яка міститься в шлунковому соку.

Неактивний попередник Пепсину- пепсиноген, що виробляється клітинами слизової оболонки фундальної частини шлунка, перетворюється на Пепсин в присутності соляної кислоти, що міститься в шлунковому соку. Процес активації протікає автокаталітично з максимальною швидкістю при рН = 2. Від N-кінцевого ділянки молекули пепсиногена відщеплюється кілька пептидів із загальною масою 8000.

Пепсин — глобулярний білок з молекулярною масою близько 34500. Молекула пепсину — поліпептидний ланцюг, що складається з 340 амінокислот, містить 3 дисульфідні зв'язки (-S-S-) і фосфорну кислоту. Пепсин — ендопептідаза, тобто фермент, який розщеплює центральні пептидні зв'язки в молекулах білків і пептидів (крім кератинів та інших склеропротеінів) з утворенням більш простих пептидів і вільних амінокислот. З найбільшою швидкістю пепсин гідролізує пептидні зв'язки, утворені ароматичними амінокислотами — тирозином і фенілаланіном, проте, на відміну від інших протеолітичних ферментів — трипсина і хімотрипсина, — суворою специфічністю не володіє.

Пепсин використовують в лабораторіях для вивчення первинної структури білків, в сироварінні і при лікуванні деяких захворювань шлунково-кишкового тракту.

Природним інгібітором пепсину є пепстатин.

Роль пепсину в травленні[ред. | ред. код]

Пепсини відіграють значну роль в травленні у ссавців, в тому числі у людини, будучи ферментом, виконуючим один з важливих етапів у ланцюжку перетворень білків їжі на амінокислоти. Залозами шлунку пепсин виробляється в неактивному вигляді, переходить в активну форму при впливі на нього соляної кислоти. Пепсин діє тільки в кислому середовищі шлунка і при попаданні в лужне середовище дванадцятипалої кишки стає неактивним.

Пепсин виробляється головними клітинами залоз дна і тіла шлунка. У чоловіків дебіт пепсину становить від 20 до 35 мг на годину (базальна секреція) до 60-80 мг на годину (секреція, стимульована пентагастрином, максимальна). У жінок — на 25-30 % менше. Головними клітинами пепсин секретується, резервується і виводиться в неактивній формі у вигляді профермента пепсиногена. Перетворення пепсиногена в пепсин відбувається в результаті відщеплення з N-кінцевої ділянки пепсиногена кількох пептидів, один з яких відіграє роль інгібітора. Процес активації йде в кілька стадій і каталізується соляною кислотою шлункового соку і самим пепсином (автокаталіз). Пепсин забезпечує дезагрегацію білків, що передує їх гідролізові й полегшує його. Як каталізатор він володіє протеазною й пептидазнаю дією.

Протеолітична активність пепсину спостерігається при рН < 6, досягаючи максимуму при pH = 1,5 — 2,0. При цьому один грам пепсину за дві години може розщеплювати ~ 50 кг яєчного альбуміна, звурджувати ~ 100000 л молока, розчиняти ~ 2000 л желатину.

Гени пепсиногенів у людини[ред. | ред. код]

У людини наявно 3 гени пепсиногенів A (PGA3, PGA4, PGA5) та ген гастриксину (пепсиногену C).

Зовнішні посилання і джерела[ред. | ред. код]

uk.wikipedia.org

Все про фермент пепсин

В данной статье речь пойдет о незаменимом ферменте, находящемся в желудке у каждого млекопитающего, включая человека. Будут рассмотрены общие сведения о ферменте пепсине, информация о его изомерах и роль вещества в процессах пищеварения.

Общие представления

Для начала давайте выясним, к какому классу ферментов относится пепсин. Это позволит глубже разобраться в самой теме.

Фермент пепсин относится к гидролазам протеолитического класса и вырабатывается слизистой оболочкой желудка, а его главной задачей является расщепление белков, поступивших с продуктами питания, до пептидов. Пепсин - фермент, расщепляющий белки в кислой среде. Вырабатывается он организмами всех млекопитающих, а также пресмыкающихся, представителей класса птиц и многих рыб.

Представленный фермент относится к белкам глобулярного типа, имеет молекулярную массу, равную приблизительно 34500. Сама молекула представлена в виде полипептидной цепи и состоит из трехсот сорока аминокислот. В своем составе также содержит HPO3 и три связи дисульфидного характера.

Пепсин широко применяется в лечебном деле и сыроделии. В лабораториях его используют с целью более детального изучения белковых соединений, а именно, первичной белковой структуры. Пепсин имеет природный ингибитор – пепстатин.

Разнообразие фермента

Пепсин имеет двенадцать изоформ. Различия между всеми изомерами пепсина заключаются в электрофоретической двигательной способности, инактивационных условиях, протеолитической активности. Шифр пепсина – КФ 3. 4. 23. 1.

У человека в соке желудка содержится семь видов пепсина, и пять из них резко расходятся в некоторых качествах:

1. Собственно пепсин (А) имеет максимальную активность в среде рН = 1.9, а при повышении до 6 инактивируется.
2. Пепсин 2 (В) активен максимально в среде рН = 2.1.
3. Тип 3 проявляется высочайшую степень деятельности при показателе рН = 2.4–2.8.
4. Тип 5, также известный как гастриксин, имеет наивысшую степень активности при показателе рН = 2.8–3.4.
5. Тип 7 при показателях рН = 3.3-3.9 имеет самую высокую активность.

Значение фермента в пищеварении

Пепсин выделяется желудочными железами в дезактивированной форме (пепсиноген), а саму работу фермента активирует соляная кислота. Под ее воздействием он переходит в работоспособную форму. Обязательным условием для деятельности фермента пепсина является наличие кислой среды, именно поэтому при переходе пепсина в двенадцатиперстную кишку он теряет свою активность, так как в кишечнике среда щелочная. Фермент пепсин занимает одну из ключевых ролей в пищеварении всего класса млекопитающих, и в частности человека. Это вещество расщепляет пищевые белки до более мелких пептидных цепей и аминокислот.

У мужчин и женщин показатели выработки этого фермента различаются. У мужчин выделяется около двадцати-тридцати грамм пепсина в час, в то время как у женщины - на двадцать-тридцать процентов меньше. Основные клетки, места выработки пепсина, выделяют его в нерабочей форме пепсиногена. После отщепления некоторого количества пептидов с N-конца пепсиноген переходит в активную форму. Катализатором в данной реакции химических превращений выступает соляная кислота. Пепсин обладает протеазными и пептидазными свойствами и отвечает за дезагрегацию белков.

Лечебное дело

В медицине пепсин широко используется в качестве лекарственного средства при некоторых заболеваниях, связанных с недостатком выработки данного фермента в желудке пациента. Добывают сычужный фермент пепсин из свиных слизистых оболочек желудка. Препарат выпускается в форме таблеток, разложенных по блистерам, с примесью ацидина или в виде порошков. Пепсин входит в состав и некоторых комбинированных лекарств. Имеет АТС-код А09АА03. Примером патологии, при которой назначают пепсиносодержащие лекарства, является болезнь Менетрие.

Говяжий пепсин - это…

Сычужный фермент пепсин говяжий – одна из известных и наиболее часто используемых форм этого вещества. Сам фермент вырабатывается в четвертом желудке теленка. Препарат, используемый в производстве, образован двумя ферментами: пепсином и химозином в естественных пропорциональных количествах. Используется сычужный фермент в сыроделии, и его основные функции - формирование сгустка молока и участие в процессе созревания сырной и творожной продукции.

Говяжий пепсин выделяется из желудков крупного рогатого скота и при изготовлении продукции на продажу, проходит две стадии очищения фермента от жира и примесей, которые являются нерастворимыми. Процесс изготовления говяжьего пепсина проходит несколько этапов: экстракционный процесс, высаливание и сублимационное высушивание.

Другие области применения

Фермент пепсин добавляют в закваску. Также его применяют в сыроделии. Сычужный фермент пепсин в паре с химозином образуют тот самый фермент, используемый для сворачивания молока.

Процессом сворачивания молока называют его белковую коагуляцию, а именно казеина, с образованием геля на молочной основе. Казеин имеет специфическую струкуру, и лишь одна пептидная связь отвечает за ферментативный тип свертывания самого белка. Комплекс пепсина с химозином собственно и отвечает за разрыв той самой связи и приводит к сворачиванию молока.

Заключение

Подведя итоги, можно сказать, что это биологические активное вещество является одним из важнейших ферментов, принимающих участие в переваривании еды в желудке у представителей многих классов живых существ. В производстве и медицине вещество в основном используется как лекарство и добавляется в сычужный фермент для производства молочно-сырной продукции.

fb.ru

Пепсин из чего делают

Пепсин в чистом виде — это фермент, вырабатываемый клетками слизистой оболочки желудка млекопитающих (вырабатывающийся в желудке млекопитающих), который сворачивает молоко для лучшего его усвоения.

Его ещё называют сычужный фермент от слова «сычуг, сычужок» – засоленный и высушенный желудок ягнёнка или телёнка. Раньше сыр делали именно с применением кусочков засоленных и высушенных сычужков, которые клали в молоко для его сворачивания.

Нужно отметить, что в некоторых местах так делают и до сих пор, например, в горных селениях Кавказа.

Пепсин бывает:

1. животного происхождения (свиной, телячий, куриный и пр.),

2. химический,

قال الرملي في كتابه "نهاية المحتاج"، ج-١، ص-٢٤٥،

Имам Ар-Рамли в своей книге «Нихаят аль-Мухтаж» (т.1, с.245) пишет:

والإنفحة طاهرة وهي لبن في جوف نحو سخلة في جلدة تسمى إنفحة أيضا إن كانت من مذكاة لم تطعم غير اللبن ، وسواء في اللبن لبن أمها أم غيره .

نعم يعفى عن الجبن المعمول بالإنفحة من حيوان تغذى بغير اللبن لعموم البلوى به

«Сычуг — это молочко в кожице желудка ягнёнка. Сычуг ягнёнка, заколотого по Шариату, является чистым, если он питался только молоком матери или другим молоком.

Если же он питался не только молоком, то тогда делается снисхождение относительно сыра, в который добавили сычуг этого ягнёнка, так как в этом есть всеобщая потребность людей».

ЗАКЛЮЧЕНИЕ:

• Из вышесказанного ясно, что пепсин растительного или химического происхождения можно использовать в изготовлении сыра.

• Что касается пепсина животного происхождения, то его можно использовать при изготовлении сыра если только:

  1. это животное, мясо которого можно употреблять в пищу,
  2. если его закололи по шариату.

Отдел фетв, Муфтият РД

Самые интересные статьи «ИсламДага» читайте на нашем канале в Telegram.

Добрый день, дорогие читатели! Наверное, вам приходилось встречаться с понятием «пепсин». И почему-то оно постоянно употребляется в связке с определением «говяжий». Хотя известно, что данный фермент применяется для изготовления сыров, в том числе, домашних.

Как эти биологически-лингвистические лабиринты распутать, сейчас я и постараюсь вам рассказать.

Коротко о терминологии

Сначала давайте разберемся с основными терминами.

Главное «действующее лицо» этой истории — сычужный фермент и его компоненты. Вырабатывается это вещество в желудках жвачных животных, а конкретнее — железами четвертого отдела желудка, который носит странное название «сычуг».

Это-то природное соединение и используется в качестве катализатора при производстве сыров. Двумя главными составляющими сычужного фермента являются пепсин и химозин. Назначение химозина – это первичное расщепление компонентов молока, в результате которого образуется нерастворимый белок казеин. Последний, в свою очередь, подвергается «разложению на множители» уже с помощью пепсина.

В итоге молоко разделяется на две фракции — творогообразную белковую массу и молочную сыворотку. Причем, белковая составляющая после контакта с двумя элементами сычужного фермента уже разбита на аминокислоты, которые легко перерабатываются организмом.

Главное, что нужно знать о функциях пепсина, это его способность помогать усваивать белок. Без него мы могли бы пить молоко ведрами, и не получать нужной порции столь важного для тканей «строительного» компонента.

Вот так история!

Историки уверяют: открытием того, что такое пепсин в твороге, мы обязаны арабским кочевникам. Понятно, что слова такого они не знали, да и заниматься предметно сыроварением им было просто недосуг. Как это нередко бывает в долгой и увлекательной биографии развития человеческого общества, все произошло случайно.

Передвигаясь по жаркой пустыне, странники везли с собой молоко. Тарой служили мешки, которые изготавливали из желудков домашнего скота. Спустя какое-то время пути, кочевники обнаруживали, что молоко свернулось, превратилось в сгусток, плавающий в полупрозрачной сыворотке.

Пристальному анализу эти компоненты и сам механизм створаживания молока подвергли лишь в сороковые годы прошлого столетия, тогда же появилось и понятие «говяжий пепсин». И до сего дня пепсин является натуральным веществом, его не производят искусственным путем.

Купить сычужный фермент можно и в аптеках, и в специализированных магазинах, выпускается он в виде жидкости или порошка. Применяется в кулинарии для придания мясным блюдам большей мягкости, а также для изготовления творога и сыра разных сортов.

Сыр-бор в подробностях

Зачем пепсин синтезируется в желудках домашнего скота и ряда других парнокопытных?

Изначально сычужный фермент был запрограммирован природой как помощь в расщеплении, усвоении молочного белка новорожденными телятами, ягнятами, козлятами и прочими детенышами жвачных животных. К тому же, он присутствует и в желудочном соке птиц.

Что касается другого компонента сычужного фермента, то есть химозина, то мы не станем вдаваться в детали химического анализа, но остановимся на очень важном моменте.

Чтобы запустить механизм его функционирования, требуется определенная среда: наличие в желудочном соке соляной кислоты, ионов кальция и pH (водородного показателя) меньше 5 единиц. Это надо учитывать, планируя и изготовление сыра в домашних условиях, и его употребление, грамотное смешивание с другими продуктами питания.

Помним, что если кислотность желудка мала, преобладает щелочная среда, то химозин в ней теряет активность, молоко и иные белковые продукты будут плохо усваиваться. Соответственно, не стоит есть домашний и промышленно произведенный сыр, скажем, вместе с лимонами или яблоками, ягодами, абрикосами и бананами, иными «щелочными» лакомствами.

Еще один совет: не стоит закваску готовить самостоятельно. Сложно рассчитать нужные пропорции кислотности, да и процесс может занять от 12 часов до суток. Если не угадаем с оптимальным уровнем кислотообразования, сыр потеряет нежный вкус. Если кислотность сбраживающего состава будет чрезмерно высокой, продукт приобретет горчинку, не всегда приятную на вкус.

В обратном случае наш сыр может быстро испортиться, так как в нем смогут развиваться болезнетворные бактерии.

Раздумывая, как сделать нежный домашний сыр, да еще и не слишком затратный по финансам, лучше выбрать вариант с применением готового говяжьего пепсина.

Говяжий пепсин на стадии подготовки тщательно очищается от жира и иных нерастворимых примесей. На выходе в готовом изделии таких примесей не должно быть более 3% от массы. Препарат изготавливается методом экстракции, затем идет стадия высаливания, итоговый момент — сублимационная сушка. Химозина в составе в среднем около 10%.

Процесс производства напоминает технологию выпуска медицинских препаратов и в идеале должен иметь столь же тщательный контроль на разных стадиях и на финальном этапе тестирования готовой продукции.

Сами себе сыроделы

Итак, мы решили, что предпочтем в наших кулинарных изысканиях пепсин промышленного изготовления. Он вызовет коагуляцию молока за какой-то час или даже чуть меньший отрезок времени, в зависимости от сорта и иных параметров исходного сырья.

Кстати, об экономичности домашнего сыроделия. Всего одного пакетика «магазинного» пепсина хватит на сбраживание 100 литров молока, а на выходе получим порядка 12 килограммов готовой продукции, вкуснейшего и полезного сыра.

Выбирая рецепт для сыра домашнего приготовления, обратите внимание, что если выберетесь за вариант сыроварения без применения пепсина, то для него не годится молоко с малым процентом жирности, а также ультрапастеризованное. Использование пепсина расширяет ассортимент вероятного исходного сырья. Здесь уже подойдут сорта с разной степенью жирности, даже порошковое при некоторой сноровке можно «укротить» и превратить в искомый сыр. Не подойдет только молоко с избытком консервантов.

Практика и производственного сыроделия, и любительских кулинарных экспериментов это с успехом доказывает. С покупным сычужным ферментом можно создавать шедевры: разные мягкие сыры, а также рассольные сорта, брынзу, творог в бесконечных вариациях добавочных компонентов, оттенков, «изюминок».

С говяжьим пепсином любое из этих компонентов меню истинного гурмана приобретает деликатную мягкость, ровную консистенцию без раздражающих комочков, твердых зерен. Да и пикантность вкусовых ощущений добавляется.

Один из вариантов приготовления сычужного сыра.

Растворяем в воде комнатной температуры пепсин, всыпаем его в молоко, подогретое до 35 градусов. Через полчаса или минут 40 увидим, что образовался сырный сгусток. Доводить до готовности на водяной бане при температуре около 40 градусов. Когда получим творог нужной консистенции, отфильтровываем массу, заворачиваем в полотно, отжимаем под прессом. По желанию можно добавить в еще мягкую массу дополнительные ингредиенты.

Наверняка, прочитав эту статью, я вас заинтересовала и одного рецепта для приготовления сыра в домашних условиях, вам будет маловато. Ведь так?

Поэтому исправляюсь и хочу порекомендовать вам одну очень хорошую книгу Э.Иглиш «Домашний сыр, творог, йогурт, масло и другие продукты из молока» .

Что вы найдете в этой книге?

  • рецепты блюд из домашних молочных продуктов. Такие блюда как сметана, сливочное масло, творог, сыр, кефир, йогурт, сливки, сыворотка.
  • множество цветных фотографии;
  • простые инструменты для приготовления;
  • доступная теория по приготовлению блюд в домашних условиях.

Изучив эту книгу и претворив ее рецепты на своей кухне вы и ваша семья по-настоящему оцените вкус приготовленных блюд. Ведь они будут не только вкусными, но и полезными.

Заказать этого чудо-помощника вы можете здесь .

Также я хочу вам порекомендовать прочитать еще другие мои статьи, уверена в них вы найдете много ценной и здоровой информации.

Статьи в тему:

Дорогие друзья, вот мы и «изготовили» домашний сыр с помощью этого особого компонента: говяжьего пепсина.

Если рецепт вас заинтересовал, поделитесь открытием с друзьями. Пусть и в их домах стол украшают приготовленные своими руками блюда, экологически чистые и невероятно вкусные!

А если знаете или пробовали приготовить домашний сыр по другому рецепту — делитесь в комментариях. Мне будет интересно прочитать, а потом и попробовать его в деле.

На этом у меня все, до новых встреч!

А, и еще, не забудьте подписаться! Пока-пока.

Пепсин считается одним из основных пищеварительных ферментов, вырабатываемых человеческим организмом (а также организмом многих животных).

Чем полезен пепсин для здоровья пищеварения и кишечника? Он необходим для того, чтобы наш организм правильно усваивал белки, получаемые вместе с пищей. Кроме того, он способствует всасыванию питательных веществ, помогает защищать организм от аллергии, чрезмерного размножения грибка и т.д.

Сегодня доступны добавки пепсина, поддерживающие пищеварение при низкой выработке данного фермента. Они помогают справиться с несварением и симптомами панкреатита, ГЭРБ, кислотного рефлюкса и изжоги.

Возможно, вы подозреваете, что у вас низкий уровень желудочной кислоты? Это может привести к проблемам со способностью переваривать белки. О недостатке пепсина и желудочного сока свидетельствуют такие симптомы, как боль в животе, вздутие, диарея, а также дефицит витамина В12 и железа.

пепсин в форме добавки

Что такое пепсин? Принцип действия и роль в организме

Пепсин — это пищеварительный фермент в желудке, который расщепляет белки до более мелких частиц, называемых полипептидами (или для краткости просто пептидами). Этот фермент помогает организму переваривать белки, содержащиеся в мясе, яйцах, молочных продуктах, орехах и семенах, разрушая связи, соединяющие аминокислоты. Аминокислоты являются «строительными блоками белков».

Какой орган вырабатывает пепсин? Где находится пепсин?

Пепсин — это фермент, вырабатываемый желудком. Функционирует он также в желудке. Этот фермент образуется, когда желудочный сок превращает белок пепсиноген в пепсин. (1)

Пепсиноген — это пассивное вещество. Однако под воздействием соляной кислоты он превращается в активный фермент – пепсин.

Пепсин содержится в кислотном желудочном соке и помогает организму правильно переваривать получаемую пищу. За выработку пепсиногена ответственны главные пепсиновые клетки – железы в мембране слизистой оболочки желудка. Этот процесс происходит после того, как данные клетки стимулируются блуждающим нервом и выделениями гастрина и секретина. Пепсиноген смешивается с соляной кислотой и преобразуется в активный фермент пепсин.

Как пепсин действует в желудке?

Пепсин максимально активен в кислой среде. В идеале около 1,5-2 рН. Это считается «нормальной кислотностью желудочного сока». Нормальная работа данного фермента прекращается, когда уровень рН превышает значение 6,5. В таких условиях происходит нейтрализация и денатурация пепсина. Это важно, потому что среда в желудке должна быть кислотной.

Преимущества и сферы применения пепсина

Как пепсин влияет на организм? Основной функцией этого фермента является расщепление (или денатурация) белков. Однако это не единственная его роль. Он также участвует в поглощении питательных веществ и уничтожении болезнетворных микробов. В первую очередь пищеварительные ферменты действуют как катализаторы химических реакций в организме. Они превращают крупные молекулы в более легкие для поглощения частицы, необходимые организму для выживания и процветания.

Существует ряд важных причин, почему прием пепсина необходим определенным категориям людей. Следует выделить следующие основные преимущества данного фермента:

  • Помогает организму расщеплять тяжелые для переваривания белки
  • Способствует лечению расстройств пищеварения и синдрома повышенной кишечной проницаемости, уменьшая нагрузку на желудочно-кишечный тракт.
  • Сдерживает развитие панкреатита, который влияет на способность организма надлежащим образом производить ферменты, необходимые для расщепления пищи.
  • Помогает подготавливать антитела и переваривать иммуноглобулин G.
  • Стимулирует секрецию желчи.
  • Способствует облегчению детоксикации печени.
  • Облегчает симптомы кислотного рефлюкса, изжоги и других расстройств, таких как синдром раздраженной толстой кишки.
  • Повышает всасывание питательных веществ и предотвращает их дефицит, в том числе и недостаток витамина В12, железа и кальция.
  • Противостоит ингибиторам ферментативной деятельности, содержащимся в таких продуктах, как арахис, ростки пшеницы, яичные белки, орехи, семена, бобовые и картофель.
  • Используется для регуляции множества проблем со здоровьем, в числе которых диспепсия (рецидивирующая боль или дискомфорт в верхнем отделе брюшной полости), утренняя тошнота и рвота у беременных, тошнота и диарея, а также расстройства пищеварения, связанные с прохождением противоопухолевой терапии.

Несмотря на то, что пепсин является важным пищеварительным ферментом со множеством преимуществ, следует выделить ряд желудочно-кишечных расстройств, связанных с нарушением его функции:

  • ГЭРБ (гастроэзофагеальная рефлюксная болезнь) и гортанно-глоточный рефлюкс (или экстраэзофагеальный рефлюкс). Такие состояния возникают, когда пепсин, кислота и другие вещества пробираются из желудка в пищевод. Пепсин может оставаться в гортани в результате желудочного рефлюкса. Возникновение гортанно-глоточного рефлюкса означает, что пепсин и кислота добрались до гортани.
  • ГЭРБ и гортанно-глоточный рефлюкс могут вызывать дискомфорт и даже серьезные повреждения слизистой оболочки пищевода и гортани. Эти состояния, как правило, связаны с такими симптомами, как кислотный рефлюкс, ощущение жжения в области грудной клетки, хрипота, хронический кашель и непроизвольные сокращения голосовых связок.
  • Пепсин способен прилипать к клеткам слизистой оболочки гортани и разрушать мембраны/ткани (этот процесс называют эндоцитозом). Это потенциально может увеличить риск рака пищевода и гортани. (3)
  • Экстраэзофагеальный рефлюкс выявляется посредством исследования закисления среды с помощью пробы рН и определения наличия пепсинов в слюне и дыхании.
  • Исследования показывают, что ингибиторы протонной помпы не помогают большинству людей с экстраэзофагеальным рефлюксом.
  • Пепсин вовлечен в возникновение такого расстройства, как ГЭРБ, которое появляется, если нижний пищеводный сфинктер ослабевает или ненадлежащим образом расслабляется. Это может произойти из-за воспаления, грыжи или ожирения. Как результат, содержимое желудка оказывается в пищеводе. Во многих случаях облегчить состояние при ГЭРБ помогает изменение рациона и образа жизни, направленное на снижение воспаления. (4)

Главные источники пепсина

На самом деле, продукты не содержат пепсин, однако они способны повлиять на выработку желудочного сока и пищеварительных ферментов.

Как уже говорилось ранее, в человеческом организме пепсин образуется благодаря «главным клеткам» в желудке. Объем вырабатываемых ферментов повышается, если вы потребляете больше белка.

К числу продуктов с наибольшим содержанием белка стоит отнести:

  • красное мясо
  • мясо птицы
  • рыбу
  • яйца
  • молочные продукты
  • протеиновые порошки

Также пепсин можно получить с помощью лекарственных препаратов и добавок. Такие средства используются для стимулирования процесса переваривания пищи (особенно белков) в случаях, когда организм самостоятельно вырабатывает недостаточное количество пепсина. Кроме того, подобные добавки помогают контролировать состояние при панкреатите. Добавки пепсина, как правило, производятся из свиного желудка и не подходят вегетарианцам.

Некоторые специалисты рекомендует бетаингидрохлорид (или бетаингидрохлорид в сочетании с пепсином), как дополнительный источник соляной кислоты для людей с низким уровнем секреции желудочного сока (данное состояние известно, как гипохлоргидрия). Это помогает вырабатываемой желудком соляной кислоте лучше преобразовывать пепсиноген, а также способствует перевариванию белка. Кроме того, такое лечение помогает уменьшить аллергию и замедлить рост грибка кандида. (5)

Добавки пепсина и их дозировка

В число добавок пепсина входят лекарственные препараты, которые можно легко приобрести в аптеке без рецепта врача. Они доступны в форме таблеток, порошковых смесей и капсул. Оптимальная дозировка пепсина зависит от множества факторов: веса, роста, возраста, диеты, образа жизни и истории болезни. Если вам необходимы мощные добавки пепсина, отпускаемые только по рецепту, то врач самостоятельно определит подходящую для вас дозировку. Примерами подобных лекарств являются таблетки Nuzyme и сироп Wegazyme.

Если вы выбираете добавки пищеварительных ферментов, отпускаемые без рецепта, внимательно ознакомьтесь с предлагающейся инструкцией по применению. Не превышайте рекомендованную дозировку. Для наилучшего результата выбирайте высококачественные комплексы, состоящие из нескольких видов пищеварительных ферментов.

Для лучшего эффекта некоторые производители сочетают пепсин с соляной кислотой. Такой комплекс отлично подойдет для регулярного применения в целях поддержания здоровья ЖКТ, борьбы с такими расстройствами, как кислотный рефлюкс, и повышения уровня желудочного сока.

Также эта добавка применяется при синдроме повышенной кишечной проницаемости. Сочетание соляной кислоты с пепсином в некоторой степени противоречиво, но, как правило, такой комплекс применяется под надзором врача. Важно начинать курс приема данной добавки с одной капсулы в день, после чего можно постепенно увеличивать дозировку. (6)

  • Принимайте добавки только тогда, когда в вашем блюде присутствует белок. Если вы выбрали блюдо без белка, то и добавка вам не нужна.
  • Если вы чувствуете тепло в желудке, это значит, что вы приняли достаточно ферментов и, возможно, даже стоит снизить дозу.
  • Одним достаточно принимать одну капсулу в день или по одной капсуле с каждым основным приемом пищи. Другим необходимо до девяти капсул в сутки.
  • Выбирайте добавки, в которых содержится приблизительно 530 миллиграммов бетаингидрохлорида и около 20 миллиграммов чистого пепсина.
  • Всегда принимайте добавки во время еды. Никогда не используйте их на голодный желудок.

Меры предосторожности

Прием добавок пепсина может быть связан с некоторыми побочными эффектами. Они достаточно редки, но, тем не менее, могут серьезно отразиться на здоровье. К числу побочных эффектов данной добавки относится боль в животе, сильное несварение, тошнота, сыпь и диарея. (8)

Как правило, такие нежелательные явления возникают, если вы единовременно приняли слишком большое количество добавки пепсина.

Если вы заметили какие-либо побочные эффекты, обязательно проконсультируйтесь с врачом. Особенно если подобное состояние не проходит и становится еще хуже. Также обязательно поговорите с врачом о возможности приема подобных добавок в случае, если вы на регулярной основе принимаете какие-либо лекарства; если у вас аллергия или вы проходите курс лечения; а также если вы беременны, планируете беременность или кормите грудью.

Заключение

  • Пепсин — это пищеварительный фермент в желудке, который расщепляет белки до более мелких частиц, называемых полипептидами (или для краткости просто пептидами). Какая железа выделяет пепсин? Пепсин вырабатывается клетками в слизистой оболочке желудка. Он образуется, когда пассивный фермент пепсиноген смешивается с соляной кислотой (желудочным соком) и преобразуется в активный фермент.
  • Какие вещества в желудке помогают работе пепсина? Пепсин действует при кислом рН. В идеале 1,5-2. Сильнокислый желудочный сок помогает ферменту надлежащим образом расщеплять пищу. По этой причине низкий уровень кислотности желудка может вызвать определенные проблемы.
  • Для переваривания белка необходимы протеолитические ферменты. К примеру, в аптеках без рецепта можно приобрести добавки, представляющие собой смесь соляной кислоты и пепсина. Однако их прием связан с некоторыми побочными эффектами, поэтому лучше предварительно обратиться за консультацией к специалисту.
  • Прием добавок пищеварительных ферментов полезен для людей с низким уровнем желудочной кислоты, панкреатитом, СРК, дефицитом ферментов, недостаточностью поджелудочной железы, дефицитом витамина В12 или железа, запором, диареей и вздутием.
  • К числу продуктов, которые помогут обеспечить ваш организм натуральными пищеварительными ферментами, способствующими перевариванию белка, относятся ананасы, папайя, киви, кисломолочные продукты, манго, паста мисо, квашенная капуста, кимчи, авокадо, пчелиная пыльца, яблочный уксус и натуральный мед.

Изучить отзывы, а также купить пепсин, можно в магазине iHerb.

  • Этот абзац содержит рекламную ссылку. Вы получите от нас скидку при оформлении первого заказа, а магазин выплатит нам небольшой процент от прибыли с вашей покупки. Это позволяет вам сэкономить, а нам поддерживать работу сайта и редакции. Спасибо!

Где покупать витамины и биодобавки?

Мы рекомендуем заказывать их из iHerb. Этот магазин предлагает доставку из США более 30,000 качественных товаров по доступным ценам.

za-dolgoletie.ru

- в желудке - Биохимия

Расщепление белков до аминокислот начинается в желудке, продолжается в двенадцатиперстной кишке и заканчивается в тонком кишечнике. В некоторых случаях распад белков и превращения аминокислот могут происходить также в толстом кишечнике под влиянием микрофлоры.

Протеолитические ферменты подразделяют по особенности их действия на экзопептидазы, отщепляющие концевые аминокислоты, и эндопептидазы, действующие на внутренние пептидные связи.

В желудке пища подвергается воздействию желудочного сока, включающего соляную кислоту и ферменты. К ферментам желудка относятся две группы протеаз с разным оптимумом рН, которые упрощенно называют пепсин и гастриксин. У грудных детей основным ферментом является реннин.

Регуляция желудочного пищеварения

Регуляция осуществляется нервными (условные и безусловные рефлексы) и гуморальными механизмами. К гуморальным регуляторам желудочной секреции относятся гастрин и гистамин.

Гастрин секретируется специфичными G-клетками пилорического отдела:

  • в ответ на раздражение механорецепторов,
  • в ответ на раздражение хеморецепторов (продукты первичного гидролиза белков),
  • под влиянием n.vagus.

Далее гастрин через системный кровоток достигает и стимулирует главные, обкладочные и добавочные клетки, что вызывает секрецию желудочного сока, в большей мере соляной кислоты. Также он обеспечивает секрецию гистамина, влияя на ECL-клетки (enterochromaffin-like cells, англ. энтерохромаффиноподобные клетки).

Гистамин, образующийся в энтерохромаффиноподобных клетках слизистой оболочки желудка (фундальные железы), выходит в кровоток, взаимодействует с Н2-рецепторами на обкладочных клетках и увеличивает в них синтез и секрецию соляной кислоты.

Закисление желудочного содержимого (pH 1,0) по механизму обратной отрицательной связи  подавляет активность G-клеток, снижает секрецию гастрина и желудочного сока.

Соляная кислота

Одним из важнейших компонентов желудочного сока является соляная кислота. В образовании соляной кислоты принимают участие париетальные (обкладочные) клетки желудка, секретирующие ионы Н+. Источником ионов Н+ является угольная кислота, образуемая ферментом карбоангидразой. При ее диссоциациии , кроме ионов водорода, образуются карбонат-ионы НСО3. Они по градиенту концентрации движутся в кровь в обмен на ионы Сl. В полость желудка ионы Н+ попадают энергозависимым антипортом с ионами К+ (Н++-АТФаза), хлорид-ионы перекачиваются в просвет желудка также с затратой энергии.

Н++-АТФаза (протонная помпа) является мишенью действия лекарственных препаратов "ингибиторов протонной помпы" – омепразол, пантопразол и др., используемых для лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта, связанных с повышенной кислотностью (гастриты, язвы желудка и 12-перстной кишки, дуоденит).

При нарушении нормальной секреции HCl возникают гипоацидный или гиперацидный гастрит, отличающиеся друг от друга по клиническим проявлениям, последствиям и требуемой схеме лечения.

Синтез соляной кислоты
Функции соляной кислоты
  1. Денатурация белков пищи.
  2. Бактерицидное действие.
  3. Высвобождение железа из комплекса с белками, что необходимо для его всасывания. Аналогично высвобождаются и другие металлы.
  4. Высвобождение различных органических молекул, прочно связанных с белковой частью (гем, коферменты - тиаминдифосфат, ФАД, ФМН, пиридоксальфосфат, кобаламин, биотин), что позволяет витаминам впоследствии всасываться.
  5. Превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин.
  6. Снижение рН желудочного содержимого до 1,5-2,5 и создание оптимума рН для работы пепсина.
  7. После перехода в 12-перстную кишку – стимуляция секреции кишечных гормонов и, следовательно, выделения панкреатического сока и желчи.

Кислая реакция желудочного сока обусловлена, главным образом, присутствием HCl, гораздо в меньшей степени иона H2PO4-, при патологиях (гипо- и анацидное состояние, онкология) свой вклад может вносить молочная кислота.

Совокупность всех веществ желудочного сока, способных быть донорами протонов, составляет общую кислотность. Соляную кислоту, находящуюся в комплексе с белками, мукополисахаридами слизистой оболочки и продуктами переваривания, называют связанной соляной кислотой, оставшуюся часть - свободной соляной кислотой. Содержание свободной HCl подвержено изменениям, в то же время количество связанной HCl относительно постоянно.

Влияние гастрина и гистамина на обкладочные клетки сводится к усилению работы Н++-АТФазы. Действие гастрина заключается в активации кальций-фосфолипидного механизма передачи сигнала, гистамин действует по аденилатциклазному механизму. 

Изменение кислотности в желудке

Гипоацидное состояние развивается при снижении активности и/или количества обкладочных клеток, синтезирующих HCl. В результате могут развиваться самые разнообразные последствия, прямо или косвенно связанные с невыполнением соляной кислотой ее функций:

  • снижение переваривания белков как в желудке, так и в кишечнике,
  • активация процессов брожения в желудке, запах изо рта, 
  • активация процесса гниения белков в толстой кишке, бурление в кишечнике и метеоризм,
  • проникновение недопереваренных продуктов в кровь и, как следствие, аллергические реакции,
  • уменьшение высвобождения от белков и возникновение дефицита минеральных веществ (железо, медь, магний, цинк, йод и др),
  • снижение высвобождения от белков и всасывания ряда водорастворимых витаминов – развитие гиповитаминозов (B1, B2, B6, B12, H),
  • снижение синтеза обкладочными клетками внутреннего фактора Касла и снижение всасывания витамина B12,
  • снижение секреции кишечных гормонов и, как следствие, уменьшение выделения желчи и панкреатического сока,
  • нарушение переваривания и всасывания липидов и, как следствие, развитие гиповитаминозов по жирорастворимым витаминам. 

 Гиперацидное состояние развивается при повышенной активности обкладочных клеток. Может приводить к клиническим проявлениям в виде воспаления стенки желудка, эрозии и язвенной болезни желудка и двенадцатипеперстной кишки. 

Пепсин

Пепсин является эндопептидазой, то есть он расщепляет внутренние пептидные связи в молекулах белков и пептидов. Синтезируется в главных клетках желудка в виде неактивного профермента пепсиногена, в котором активный центр "прикрыт" N-концевым фрагментом. При наличии соляной кислоты конформация пепсиногена изменяется таким образом, что "раскрывается" активный центр фермента, который отщепляет остаточный пептид (N-концевой фрагмент), т.е. происходит аутокатализ. В результате образуется активный пепсин, активирующий и другие молекулы пепсиногена.

Превращение пепсиногена в пепсин

Пепсин обладает невысокой специфичностью,  в основном он гидролизует пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот (тирозина, фенилаланина, триптофана), меньше и медленнее – аминогруппами и карбоксигруппами лейцина, глутаминовой кислоты и т.д. Оптимум рН для работы пепсина 1,5-2,0.

Связи, расщепляемые пепсином

Гастриксин

Гастриксин по своим функциям близок к пепсину, его количество в желудочном соке составляет 20-50% от количества пепсина. Синтезируется главными клетками желудка в виде прогастриксина (профермент) и активируется соляной кислотой. Оптимум рН гастриксина соответствует 3,2-3,5 и значение этот фермент имеет при питании молочно-растительной пищей, слабее стимулирующей выделение соляной кислоты и одновременно нейтрализующей ее в просвете желудка. Гастриксин является эндопептидазой и гидролизует связи, образованные карбоксильными группами дикарбоновых аминокислот.

В течение суток синтезируется около 2 г пепсина.  Объем работы пепсина составляет примерно 10% от всех пептидных связей белков, попадающих в желудок.

Наличие в желудке двух протеаз, действующих при различных pH, позволяет организму пепсином переваривать белки мясной пищи, стимулирующей секрецию HCL, а гастриксином – белки растительно-молочной пищи.

biokhimija.ru

Переваривание и всасывание белков, пути обмена

При создании данной страницы использовались труды О. А. Тимина (лекции), а также Т. Т. Березова «Биологическая химия»

Редактор: Вадим Антонюк

Навигация:

1) Биологическая роль и структура белков.
2) Переваривание белков в желудке: ферменты, система их активации, оптимум рН, специфичность, продукты переваривания.
3) Роль соляной кислоты в пищеварении.
4) Переваривание белков в кишечнике: ферменты панкреатического и кишечного соков, система их активации, специфичность действия, продукты гидролиза белков.
5) Гниение белков в кишечнике: понятие, химизм образования продуктов гниения и детоксикация ядовитых продуктов в печени.
6) Пути всасывания аминокислот в кишечнике.
7) Тканевой распад белков. Роль шаперонов и убиквитина в этом процессе.
8) Понятие клеточного метаболического пула аминокислот.

Биологическая роль и структура белков.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот.

Все природные белки состоят из небольшого числа сравнительно простых структурных блоков, представленных мономерными молекулами – аминокислотами, связанными друг с другом в полипептидные цепи.

Функции белков:
1) Структурная:

  • в соединительной ткани – коллаген, эластин, кератин
  • построение мембран и формирование цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности)
  • построение органелл – рибосомы

2) Ферментативная:

Все ферменты являются белками

3) Гормональная:

Регуляция и согласование обмена веществ в разных клетках организма – многие гормо-ны, например, инсулин и глюкагон.

4) Рецепторная:

Избирательное связывание гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток.

5) Транспортная:

Перенос веществ в крови – липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа) или через мембраны – Na++-АТФаза (противоположный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки).

6) Резервная: производство и накопление в яйце яичного альбумина.

7) Питательная: белки грудного молока, белки мышц и печени при голодании.

8) Защитная: наличие в крови иммуноглобулинов, белков свертывания крови.

Переваривание белков в желудке: ферменты, система их активации, оптимум pH, специфичность, продукты переваривания.

В желудке пища подвергается воздействию желудочного сока, включающего соляную кислоту и ферменты. К ферментам желудка относятся две группы протеаз с разным оптимумом рН, которые упрощенно называют пепсин и гастриксин. У грудных детей основным ферментом является реннин.

Регуляция желудочного пищеварения:

Осуществляется нервными (условные и безусловные рефлексы) и гуморальными механизмами.

К гуморальным регуляторам желудочной секреции относятся гастрин и гистамин. Гастрин выделяется специфичными G-клетками:

  • в ответ на раздражение механорецепторов,
  • в ответ на раздражение хеморецепторов (продукты первичного гидролиза белков),
  • под влиянием n.vagus.

Гастрин стимулирует главные, обкладочные и добавочные клетки, что вызывает секрецию желудочного сока, в большей мере соляной кислоты. Также гастрин обеспечивает секрецию гистамина.

Гистамин, образующийся в энтерохромаффиноподобных клетках (ECL-клетки, принадлежат фундальным железам) слизистой оболочки желудка, взаимодействует с Н2-рецепторами на обкладочных клетках желудка, увеличивает в них синтез и выделение соляной кислоты.

Закисление желудочного содержимого подавляет активность G-клеток и по механизму обратной отрицательной связи снижает секрецию гастрина и желудочного сока.

Пепсин

Пепсин – эндопептидаза, то есть расщепляет внутренние пептидные связи в молекулах белков и пептидов.

Синтезируется в главных клетках желудка в виде неактивного профермента пепсиногена, в котором активный центр»прикрыт» N-концевым фрагментом. При наличии соляной кислоты конформация пепсиногена изменяется таким образом, что «раскрывается» активный центр фермента, который отщепляет остаточный пептид (N-концевой фрагмент), блокирующий работу фермента, т.е. происходит аутокатализ. В результате образуется активный пепсин, активирующий и другие молекулы пепсиногена.

Оптимум рН для пепсина 1,5-2,0.

Пепсин, не обладая высокой специфичностью, гидролизует пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот (тирозина, фенилаланина, триптофана), аминогруппами и карбоксигруппами лейцина, глутаминовой кислоты и т.д.

Гастриксин

Его оптимум рН соответствует 3,2-3,5. Наибольшее значение этот фермент имеет при питании молочно-растительной пищей, слабо стимулирующей выделение соляной кислоты и одновременно нейтрализующей ее в просвете желудка. Гастриксин является эндопептидазой и гидролизует связи, образованные карбоксильными группами дикарбоновых аминокислот.

Роль соляной кислоты в пищеварении

Одним из компонентов желудочного сока является соляная кислота. В образовании соляной кислоты принимают участие париетальные (обкладочные) клетки желудка, образующие ионы Н+ и переносящие ионы Сl из крови в полость желудка.

Функции соляной кислоты:

  • денатурация белков пищи,
  • бактерицидное действие,
  • высвобождение железа из комплекса с белками и перевод его в двухвалентную форму, что необходимо для его всасывания,
  • превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин,
  • снижение рН желудочного содержимого до 1,5-2,5 и создание оптимума рН для работы пепсина,
  • стимуляция секреции кишечного гормона секретина.

Переваривание белков в кишечнике: ферменты панкреатического и кишечного соков, система их активации, специфичность действия, продукты гидролиза белков.

Двенадцатиперстная кишка и тонкий кишечник в целом

Покинув желудок, пища подвергается действию панкреатического сока, кишечного сока и желчи.

Сок поджелудочной железы содержит проферменты–трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы, проэластазу. Проферменты в просвете кишечника активируются до трипсина, химотрипсина, карбоксипептидаз и эластазы соответственно. Указанные ферменты осуществляют основную работу по перевариванию белков.

В кишечном соке активны дипептидазы и аминопептидазы. Они заканчивают переваривание белков.

Регуляция кишечного пищеварения

В тонком кишечнике под влиянием низкого рН начинается секреция гормона секретина, который с током крови достигает поджелудочной железы и стимулирует выделение жидкой части панкреатического сока, богатого карбонат-ионами (HCO3).

Также благодаря работе желудочных ферментов в химусе имеется некоторое количество аминокислот, вызывающих освобождение холецистокинина — панкреозимина. Он стимулирует секрецию другой, богатой проферментами, части поджелудочного сока, и секрецию желчи. В образовании желчи одновременно принимает участие секретин, стимулирующий продукцию бикарбонатов эпителием желчных протоков.

В целом нейтрализация кислого химуса в двенадцатиперстной кишке происходит при участии панкреатического сока и желчи. В результате его рН повышается до 7,0-7,5.

Трипсин

Выделяемый в pancreas трипсиноген в двенадцатиперстной кишке подвергается частичному протеолизу под действием фермента энтеропептидазы, секретируемой клетками кишечного эпителия. От профермента отделяется гексапептид (Вал-Асп-Асп-Асп-Асп-Лиз), что приводит к формированию активного центра трипсина.

Трипсин специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп лизина и аргинина.

Трипсин может осуществлять аутокатализ, т.е. превращение последующих молекул трипсиногена в трипсин, также он активирует остальные протеолитические ферменты панкреатического сока – химотрипсиноген, проэластазу, прокарбоксипептидазу. Также трипсин участвует в переваривании пищевых липидов, активируя фермент переваривания фосфолипидов – фосфолипазу А2, и колипазу фермента липазы, отвечающей за гидролиз три-ацилглицеролов.

Химотрипсин

Образуется из химотрипсиногена при участии трипсина и промежуточных, уже активных, форм химотрипсина, которые выстригают два дипептида из цепи профермента. Три образованных фрагмента удерживаются друг с другом посредством дисульфидных связей.

Фермент специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп фенилаланина, тирозина и триптофана

Эластаза

Активируется в просвете кишечника трипсином из проэластазы.

Гидролизует связи, образованные карбоксильными группами малых аминокислот аланина, пролина, глицина.

Карбоксипептидазы

Карбоксипептидазы являются экзопептидазами, т.е. гидролизуют пептидные связи с С-конца пептидной цепи. Различают два типа карбоксипептидаз – карбоксипептидазы А и карбоксипептидазы В. Карбоксипептидазы А отщепляют с С-конца остатки алифатических и ароматических аминокислот, карбоксипептидазы В – остатки лизина и аргинина.

Аминопептидазы

Являясь экзопептидазами, аминопептидазы отщепляют N-концевые аминокислоты. Важными представителями являются аланинаминопептидаза и лейцинаминопептидаза, обладающие широкой специфичностью. Например, лейцинаминопептидаза отщепляет с N-конца белка не только лейцин, но и ароматические аминокислоты и гистидин.

Дипептидазы

Дипептидазы гидролизуют дипептиды, в изобилии образующиеся в кишечнике при работе других ферментов.

Малое количество дипептидов и пептидов пиноцитозом попадают в энтероциты и здесь гидролизуются лизосомальными протеазами.

Толстый кишечник

При богатой белками диете часть пептидов, не успевая расщепиться, достигает толстого кишечника и потребляется живущими там микроорганизмами.

Гниение белков в кишечнике: химизм, образование продуктов гниения и детоксикация ядовитых продуктов в печени

При ухудшении всасывания аминокислот, при избытке белковой пищи, при нарушении деятельности пищеварительных желез недопереваренные фрагменты белков достигают толстого кишечника, где подвергаются воздействию кишечной микрофлоры. Этот процесс получил название гниение белков в кишечнике. При этом образуются продукты разложения аминокислот, представляющие собой как токсины (кадаверин, путресцин, крезол, фенол, скатол, индол, пиперидин, пирролидин, сероводород, метилмеркаптан (СН3SН)), так и нейромедиаторы (серотонин, гистамин, октопамин, тирамин). Гниение белков также активируется при снижении перистальтики кишечника (запоры).

В печени происходит обезвреживание токсических веществ, поступающих из толстого кишечника, с помощью двух систем:

  • система микросомального окисления,
  • система конъюгации.

Цель и суть работы систем обезвреживания заключается в маскировке токсичных групп (например, в феноле токсична ОН-группа) и/или в придании гидрофильности молекуле, что способствует ее выведению с мочой и отсутствию накопления в нервной и жировой ткани.

Микросомальное окисление

Микросомальное окисление – это последовательность реакций с участием оксигеназ и НАДФН, приводящих к внедрению атома кислорода в состав неполярной молекулы и появлению у нее гидрофильности. Реакции осуществляются несколькими ферментами, расположенными на мембранах эндоплазматического ретикулума. Ферменты организуют короткую цепь, которая заканчивается цитохромом P450. Цитохром Р450 включает один атом кислорода в молекулу субстрата, а другой – в молекулу воды.

Субстрат окисления необязательно является чужеродным веществом (ксенобиотиком). Микросомальному окислению также подвергаются предшественники желчных кислот и стероидных гормонов и другие метаболиты.

Конъюгация

Для маскировки токсичных групп и придания большей гидрофильности молекуле существует процесс конъюгации, т.е. ее связывания с очень полярным соединением – таким соединением являются глутатион, серная, глюкуроновая, уксусная кислоты, глицин, глутамин. В клетках они часто находятся в связанном состоянии, например:

  • серная кислота связана с 3′-фосфоаденозин-5′-фосфатом и образует фосфоаденозин-фосфосульфат (ФАФС),
  • глюкуроновая кислота связана с уридилдифосфорной кислотой и образует уридил-дифосфоглюкуроновую кислоту (УДФГК),
  • уксусная кислота находится в виде ацетил-S-KoA.

Образование животного индикана

Примером реакций обезвреживания веществ является превращение индола в животный индикан. Сначала индол окисляется с участием цитохрома Р450 до индоксила, затем конъюгирует с серной кислотой с образованием индоксилсульфата и далее калиевой соли – животного индикана.

При повышенном поступлении индола из толстого кишечника образование индикана в печени усиливается, далее он поступает в почки и выводится с мочой. По концентрации животного индикана в моче можно судить об интенсивности процессов гниения белка в кишечнике.

Пути всасывания аминокислот в кишечнике

Перенос аминокислот через мембраны клеток, как в кишечнике, так и в других тканях, осуществляется при помощи двух механизмов: вторичный активный транспорт и глутатионовая транспортная система.

Транспорт с использованием градиента концентрации натрия – вторичный активный транспорт.

В настоящее время выделяют 5 транспортных систем:

* для крупных нейтральных, в том числе алифатических и ароматических аминокислот,

* для малых нейтральных – аланина, серина, треонина,

* для основных аминокислот – аргинина и лизина, а также для кислых аминокислот – аспартата и глутамата,

* для малых аминокислот – глицина, пролина и оксипролина.

Вторичный активный транспорт основан на использовании низкой концентрации натрия внутри клеток, создаваемой Na+,K+-АТФазой. Специфический белок-транспортер связывает на апикальной поверхности энтероцитов аминокислоту и ион натрия. Используя движение натрия по градиенту концентрации, белок переносит аминокислоту в цитозоль.

Переносчиком некоторых аминокислот (обычно нейтральных) является трипептид глутатион (глутамилцистеилглицин). При взаимодействии глутатиона с амино-кислотой на внешней стороне клеточной мембраны при участии глутамилтрансферазы глутамильный остаток связывает аминокислоту и происходит ее перемещение внутрь клетки. Глутатион при этом распадается на составляющие. После отделения аминокислоты происходит ресинтез глутатиона.

Тканевой распад белков. Роль шаперонов и убиквинта в этом процессе.

Аминокислоты, образующиеся в результате переваривания белков в ЖКТ, поступают в кровь и доставляются в печень, где часть аминокислот используется для синтеза белков крови, а другая часть разносится кровью к разным тканям, органам и клеткам. Второй источник свободных аминокислот эндогенный гидролиз белков. Процесс обновления аминокислот в молекулах тканевых белков происходит с большой скоростью (белки крови — 18-45 суток). Распад тканевых белков осуществляется при участии активной системы протеолитических ферментов, объединенных под названием тканевых протеиназ или катепсинов. Но они не могут действовать в полную силу в организме животного, т.к. для этого необходима кислотная среда 4-5, а такая концентрация ионов Н, которая возникает в тканях после смерти или в очаге воспаления, что сопровождается самоперевариванием ткани. Но, тем не менее, активность протеиназ при рН 7,2-7,8 вполне обеспечивает постоянное самообновление белков.

В тканях различают протеиназы 1,2,3 и 4, которые по механизму действия близко стоят к соответствующим ферментам ЖКТ: 1-пепсин, 2-трипсин, 3-карбоксипептидаза, 4-аминопептидаза. Эти ферменты обеспечивают постоянный гидролиз белков и способствуют формированию фонда свободных аминокислот клеток, межклеточной жидкости и крови.

Шапероны

Шапероны – универсальные консервативные белки, которые связывают другие белки и стабилизируют их конформацию. Они могут исправлять недостатки белков как после их синтеза, так и в процессе синтеза на рибосомах, включатся в мультимерные комплексы или переходить через различные клеточные мембраны. Шапероны предотвращают агрегацию белка перед завершением свертывания и предотвращают образование нефункционирующих или непродуктивных конформаций во время этого процесса.

Убиквитин

В целом роль убиквитина выглядит так. Между убиквитином и белком-субстратом образуется ковалентная связь, возникающая между аминными группами остатков лизина белка и карбоксильной группой концевого остатка убиквитина. Образовавшиеся конъюгаты, которые содержат более чем одну молекулу убиквитина, могут быть  деградированы протеиназами, в основном протеасомами. Узнавание белков, подлежащих протеолизу осуществляется так называемым  убиктивиновым комплексом, способным взаимодействовать с отработанными или аномальными белками. АТФ расходуется как на стадии образования, так и на стадии деградации конъюгатов убиквитина с белком. Есть основания полагать, что убиквитин вызывает значительные конформационные изменения субстратного белка, что делает этот белок чувствительным к протеолизу. Связывание белка с убиквитином служит сигналом для  «узнавания» этого белка протеиназами, что обеспечивает механизм избирательной деградации внутриклеточных белков.

Понятие клеточного метаболического пула аминокислот

Аминокислоты в клетке составляют динамичный пул, который непрерывно пополняется и так же непрерывно расходуется.

Существуют три источника аминокислот для пополнения этого пула:

  • поступление из крови, 
  • распад собственных внутриклеточных белков
  • синтез заменимых аминокислот.

Путь дальнейшего превращения каждой аминокислоты зависит от вида и функции клетки, условий ее существования и гормональных влияний. Спектр веществ, получаемых клеткой из аминокислот, чрезвычайно широк.

Реакции превращения аминокислот в клетке условно можно разделить на три части, в зависимости от реагирующей группы:

  • с участием аминогруппы — здесь подразумевается удаление от аминокислоты аминогруппы тем или иным способом, в результате чего остается углеводородный скелет,
  • по боковой цепи (радикалу) — происходит использование углеродного скелета для синтеза глюкозы, жиров, или для образованеия энергии АТФ,
  • по карбоксильной группе — связано с отщеплением карбоксильной группы.
23 1

medfsh.ru

Ферменты желудка: пепсин, липаза, соляная кислота

Процесс пищеварения – это совокупность химических и механических реакций, направленную на расщепление пищи, всасывание и усвоение ее клетками организма. Особую роль в переваривании пищи играют ферменты желудка, которые вырабатывает его слизистая оболочка. Ферменты во много раз ускоряют всасывание.

В желудке происходят два основных пищеварительных процесса:

  • Перемешивание пищи до состояния химуса – однородная полужидкая масса;
  • Ферментативный процесс: расщепление белков и жиров до более простых соединений.

Стенки желудка выстилает слизистая оболочка толщиной около 2 мм. В ней расположены секреторные железы, которые реагируют процесс выделения слюны в ротовой полости выбросом биологически активных веществ. Ферменты вырабатываются с интервалом 20 секунд. Их активность зависит от различных факторов: количество поступившей в организм пищи, ее жирность, кислотность и многое другое. Наиболее подходящей для деятельности ферментов считается температура 38–42 °C.

В желудке происходит всасывание воды, алкоголя, глюкозы и аминокислот. Ферменты желудочного сока обеспечивают гидролиз протеинов и липидов, то есть процесс расщепления белков на альбумозы и пептины и некоторых жиров до глицеринов и кислот. Затем эти вещества в составе химуса из-за сокращения гладких мышц желудка продвигаются в тонкий кишечник.

Весь желудочно-кишечный тракт имеет железы, выделяющие ферменты для переваривания пищи. Основная их задача – интенсивная переработка химуса. Недостаток необходимых биологически активных веществ может приводить к нарушению всасываемости, гнилостным процессам и диспепсическим явлениям: диарее, запору, избыточному газообразованию и т. д. В состав желудочного сока входят основные пять ферментов, отвечающие за нормальное пищеварение.

Тело и дно желудка содержат железы, выделяющие пепсиноген. Это профермент – неактивный предшественник пепсина, он начинает функционировать только при попадании в соляную кислоту. Именно поэтому пепсин действует только в желудке, при занесении вместе с пищей в кишечник он теряет свои свойства.

Пепсины – это протеиназы, то есть ферменты, которые расщепляют сложные белки до более простых. Они воздействует на большинство протеинов растительного и животного происхождения. Под действием соляной кислоты от пепсиногена отсоединяются 44 аминокислоты. В результате этой химической реакции образуется пепсин, готовый к работе. В дальнейшем фермент действует по принципу аутокатализа, то есть самостоятельно активирует другие молекулы пепсина.

Так как пепсин активен только в кислой среде, то основные вызванные им процессы происходят в области дна желудка. Именно здесь выделяется соляная кислота. Чтобы воздействию биологически активных веществ подверглись все белки, перистальтические волны желудка обеспечивают постоянное движение пищевых масс. В течение нескольких часов химус подвергается обработке, после чего белки становятся гидролитичными, то есть приобретают способность растворяться в воде. Дальнейший пищеварительный процесс осуществляется в тонком кишечнике.

Гастриксин также является протеолитическим веществом, стимулирующим расщепление белка. По своим функциям он очень схож с пепсином, поэтому зачастую в различных классификациях он фигурирует как пепсин II или пепсин С. Кроме того, гастриксин стимулирует выработку соляной кислоты. Именно поэтому в процессе пищеварения количество выделяемого желудочного сока постепенно увеличивается.

Пепсин активен при 1,5–2 pH, гастриксину для функционирования необходим меньший уровень кислотности – 3–3,5 pH. Действует он в основном в пристеночных отделах тела желудка. Гастроксин – второй по содержанию желудочный фермент, в норме он составляет 23–26% от объема пепсина. В совокупности эти биологически активные вещества обеспечивают около 98% расщепления белков в желудке.

Париетальные клетки желудка, то есть ответственные за производство соляной кислоты, вырабатывают также фермент парапепсин. Он, как и гастриксин или пепсин, обеспечивает распад протеиновых соединений. Особенность парапепсина в том, что он воздействует исключительно на белки соединительной ткани. Необходимым условием для действия этого фермента является низкая кислотность – не более 5,5 pH.

Химозин – фермент для расщепления белка, который вырабатывается клетками слизистой желудка. Также его называют сычужным ферментом, эту разновидность химозина получают путем вытяжки секрета желудка жвачных животных и используют для створаживания молока. Оптимальный уровень кислотности для функционирования биологически активного вещества – pH менее 5.

В процессе пищеварения химозин необходим для расщепления протеинов молока. Недостаток этого фермента приводит к непереносимости белка казеина и сильным расстройствам работы желудочно-кишечного тракта при употреблении молочных продуктов. Наибольшее количество ренина производится в организме детей до 11–13 лет.

В промышленности синтетический химозин используется для изготовления сыров и творожных изделий. На сегодняшний день существуют способы получения фермента как животного, так и растительного происхождения.

Также в желудочном соке содержится небольшое количество антибактериального вещества лизоцима. Зачастую путем обратной перистальтики при переваривании жирной пищи в желудок забрасывается кишечный фермент липаза. Кроме того, и соляная кислота способна частично расщеплять некоторые липиды, однако принцип воздействия в данном случае до сих пор не установлен.

Недостаток ферментов в желудочном соке приводит к нарушению пищеварения, развитию процессов брожения и гниения. Если белок не начинает перевариваться в желудке, то в дальнейшем в кишечнике он не может расщепиться до аминокислот. Такой патологический процесс вызывает избыток свободных протеинов. Помимо патологий работы пищеварительного тракта появляется еще одна проблема: белки связываются с содержащимися в кишечнике чужеродными организму веществами — антигенами. В результате образуется так называемый полноценный антиген. Он вступает в реакцию с лимфоцитами и провоцирует выработку антител иммунной системой человека. Эти нарушения приводят к развитию различных кожных заболеваний: экземы, дерматита, крапивницы, нейродермита.

Длительный дефицит ферментов желудка вызывает сбои в работе всего желудочно-кишечного тракта, печени и поджелудочной железы. Если биологически активных веществ недостаточно не только в желудке, но и в кишечнике, то развивается синдром мальдигестии. Это расстройство пищеварения, при котором не усваиваются любые поступающие в организм питательные вещества. Такое состояние требует срочного лечения.

Симптомы дефицита ферментов

Недостаток ферментов желудка может проявляться следующими признаками:

  1. Метеоризм. Развивается в результате процессов брожения, из-за которых в желудочно-кишечном тракте скапливаются газы;
  2. Обильное срыгивание воздуха после принятия пищи. В тяжелых случаях отрыжка может вызывать приступы рвоты;
  3. Изменение цвета, консистенции и объема каловых масс. Часто секреторная недостаточность желудка сопровождается нарушениями стула: фекалии могут приобрести гнилостный запах, творожистую или пенистую консистенцию;
  4. Изжога – ощущение жжения и боль в верхней части живота;
  5. Ухудшение состояния волос, кожи и ногтей;
  6. Снижение аппетита, которое может быть вызвано вздутием живота и болью в желудке.

Причины недостатка ферментов

На количество вырабатываемых желудком ферментов негативно влияет длительный прием антибактериальных препаратов, грибковые или инфекционные заболевания. К факторам риска относят также злоупотребление жирной и острой пищей, копченостями, алкоголем.

Дефицит ферментов желудка может свидетельствовать о более серьезных заболеваниях, например, язвенной болезни или опухолевых процессах. В таком случае к расстройству пищеварения присоединяется сильная боль в животе, тошнота или рвота, ощущение общего недомогания.

Ферменты в желудке необходимы для нормального переваривания и усвоения пищи. В случае появления дискомфорта после еды или диспепсических явлений рекомендуется обратиться в больницу и сдать анализ кала для определения секреторной активности желудка.

Материалы: http://kiwka.ru/zheludok/fermenty.html

life4well.ru

Разница между Пепсином и Ренином

Основное различие между Пепсином и Ренином заключается в том, что Пепсин, являющийся одним из основных пищеварительных ферментов, является протеазой, секретируемой желудком, в то время как Ренин является ферментом, а также гормоном, вырабатываемым юкстагломерулярными клетками почек.

Протеазы — это ферменты, которые гидролизуют пептидные связи и расщепляют белки на пептиды или аминокислоты. Пепсин является протеазой, присутствующей в желудочном соке. Это один из основных пищеварительных ферментов, которые расщепляют белковые продукты на пептиды и аминокислоты. Ренин, напротив, является ферментом и аспарагиновой протеазой. Это инициативный фермент ренин-ангиотензиновой системы. Ренин работает как гормон и помогает контролировать кровяное давление.

Содержание
  1. Обзор и основные отличия
  2. Что такое Пепсин
  3. Что такое Ренин
  4. Сходство между Пепсином и Ренином
  5. В чем разница между Пепсином и Ренином
  6. Заключение
Что такое Пепсин?

Пепсин является действующим ферментом протеазы. Это основной фермент, присутствующий в желудочном соке. Теодор Шванн открыл его в 1836 году. Пепсин имеет трехмерную структуру. Он гидролизует пептидные связи между гидрофобными и ароматическими аминокислотами, такими как фенилаланин, триптофан, тирозин. Пепсин имеет каталитическую аспарагиновую группу в своем активном центре. Пепсиноген является неактивной формой пепсина.

Пепсин

В желудке с помощью желудочного сока, содержащего соляную кислоту, пепсиноген превращается в активный пепсин. В кислой среде желудка пепсин расщепляет белки на пептиды или аминокислоты. Сильная щелочная среда и некоторые ингибиторы, такие как пепстатин, сукральфат  могут блокировать фермент пепсин.

Что такое Ренин?

Ренин — это фермент, выделяемый специальными клетками в почках. Это аспарагиновая протеаза. Роберт Тигерштедт и Пер Бергман впервые обнаружили Ренин.

Ренин

Этот фермент помогает регулировать кровяное давление, действуя как гормон, а также, когда кровяное давление падает, Ренин попадает в кровоток и запускает превращение Ангиотензиногена в Ангиотензин I. Ангиотензин — это превращающий фермент катализирует превращение Ангиотензина I в Ангиотензин II. Ангиотензин II сужает кровеносные сосуды для повышения кровяного давления. Кроме того, Ангиотензин II стимулирует надпочечники на выработку Альдостерона. Гормон Альдостерон повышает уровень соли в крови, тем самым повышая кровяное давление.

Каковы сходства между Пепсином и Ренином?
  • Пепсин и Ренин — две протеазы.
  • Более того, оба являются аспарагиновой протеазой
В чем разница между Пепсином и Ренином?

Пепсин и Ренин являются протеазами, которые расщепляют белки на простые молекулы. Пепсин является основной пищеварительной протеазой в желудке. Напротив, Ренин является инициативным ферментом системы ренин-ангиотензин, который помогает контролировать кровяное давление. Желудок секретирует Пепсин, тогда как юкстагломерулярные клетки почек вырабатывают Ренин. Другое различие между Пепсином и Ренином состоит в том, что Ренин действует как гормон, который помогает контролировать кровяное давление, а Пепсин не действует как гормон.

Основная информация — Пепсин против Ренина

Пепсин является основной кислотной протеазой желудка. Напротив, Ренин является инициативным ферментом системы ренин-ангиотензин. Юкстагломерулярные клетки в почках выделяют Ренин в кровоток. Пепсин расщепляет белковую пищу на аминокислоты, в то время как Ренин помогает регулировать кровяное давление, расщепляя ангиотензиноген на ангиотензин I.

raznisa.ru


Смотрите также

Женские новости :)